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モロヘイヤ中のトリプシンインヒビターについて
https://kjunshin.repo.nii.ac.jp/records/174
https://kjunshin.repo.nii.ac.jp/records/174f9476e72-4550-4f11-a400-b7c3c7bfeda7
| 名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
|---|---|---|
EBIHARA-KA11.pdf (662.7 kB)
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| Item type | 紀要論文(ELS) / Departmental Bulletin Paper(1) | |||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| 公開日 | 2007-01-01 | |||||
| タイトル | ||||||
| タイトル | モロヘイヤ中のトリプシンインヒビターについて | |||||
| タイトル | ||||||
| タイトル | Study on Trypsin Inhibitor from Tossa Jute | |||||
| 言語 | en | |||||
| 言語 | ||||||
| 言語 | jpn | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | モロヘイヤ | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | 硫酸アンモニウム分画 | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | トリプシンインヒビター | |||||
| キーワード | ||||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | SDS-PAGE法 | |||||
| キーワード | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | tossa jute | |||||
| キーワード | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | ammonium sulfate treatment | |||||
| キーワード | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | trypsin inhibitor | |||||
| キーワード | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 主題Scheme | Other | |||||
| 主題 | SDS-PAGE | |||||
| 資源タイプ | ||||||
| 資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 | |||||
| 資源タイプ | departmental bulletin paper | |||||
| ページ属性 | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | P(論文) | |||||
| 著者名(日) |
海老原, 綾子
× 海老原, 綾子× 中, 佳子× 西田, 友佳× 大久保, 美智子 |
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| 著者名よみ |
エビハラ, アヤコ
× エビハラ, アヤコ× アタリ, ヨシコ× ニシダ, ユカ× オオクボ, ミチコ |
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| 著者名(英) |
Ebihara, Ayako
× Ebihara, Ayako× Atari, Yoshiko× Nishida, Yuka× Ohkubo, Michiko |
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| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 鹿児島純心女子大学看護栄養学部健康栄養学科 | |||||
| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 鹿児島純心女子大学看護栄養学部健康栄養学科 | |||||
| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 鹿児島純心女子大学看護栄養学部健康栄養学科 | |||||
| 著者所属(日) | ||||||
| 値 | 鹿児島純心女子大学看護栄養学部健康栄養学科 | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Nutrition, Faculty of Nursing and Nutrition, Kagoshima Immaculate Heart University | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Nutrition, Faculty of Nursing and Nutrition, Kagoshima Immaculate Heart University | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Nutrition, Faculty of Nursing and Nutrition, Kagoshima Immaculate Heart University | |||||
| 著者所属(英) | ||||||
| 言語 | en | |||||
| 値 | Department of Nutrition, Faculty of Nursing and Nutrition, Kagoshima Immaculate Heart University | |||||
| 抄録(日) | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | プロテアーゼインヒビターは,タンパク質分解作用に関わるのみでなく,さまざまな生理作用を持ち,プロテアーゼの制御因子として重要な役割を果たしている。モロヘイヤから70%硫安分画法,ラウリル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動(SDS-PAGE)法を用いて,トリプシンインヒビター(TI)活性を持ったタンパク質を分離精製した。モロヘイヤTI活性の測定にあたっては,モロヘイヤ70%硫安画分,トリプシン,基質としてカゼインを混和し,37℃,20分インキュベート後,トリクロロ酢酸を加え,遠心分離し,その上清の280nmの吸光度を分光光度計で測定した。その結果,TI存在下の反応液の吸光度の増加はみられなかった。プロテアーゼインヒビターのタンパク質をSDS-PAGE法を用いて解析した結果,100, 59, 55, 50kDaの分子量のタンパク質が存在することが分かった。非還元条件下でのSDS-PAGE解析の結果では,モロヘイヤのTIタンパク質の分子量は, 100kDa であることが分かった。TI活性の熱に対する安定性について,SDS-PAGE法を用いて解析したところ, 100℃で10分間処理したTIタンパク質は,トリプシンを阻害することはできなかった。 | |||||
| 抄録(英) | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | The protease inhibitor may be playing an important role in the metabolism of the plant restraining the endogenous proteinases or protecting the plant against foreign proteinases. A trypsin inhibitor(TI) was isolated and purified from the tossa jute (Corchorus olitorius L.) juice by 70% ammonium sulfate treatment. The inhibitory activity of TI was examined by photometical method and sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). The trypsin activity was analyzed by incubating 70% ammounium sulfate fraction of tossa jute mixed with trypsin and casein as substrate. The mixture was incubated at 37℃ for 20 minutes before trichloroacetic acid (TCA) solution was added to stop the process. After centrifugation, the absorbance of the supernatant of this reaction mixture was measured at 280nm with a spectrophotometer. The absorbance at 280nm of the reaction mixture containing TI has not increased at all. TI inhibited trypsin activities which catalyzed casein. Analyzed by SDS-PAGE, the molecular weights of TI was found to be 100, 59, 55, 50kDa. Under non-reducing conditions in SDS-PAGE gel, TI showed a single protein band with estimated molecular weight of 100kDa. After being treated at 100℃ for 10 minutes, TI could no longer inhibit trypsin activities, which proved that the trypsin-inhibitory activity of TI was heat-unstable. | |||||
| 雑誌書誌ID | ||||||
| 収録物識別子タイプ | NCID | |||||
| 収録物識別子 | AA11824432 | |||||
| 書誌情報 |
鹿児島純心女子大学看護栄養学部紀要 en : Bulletin of Faculty of Nursing and Nutrition Kagoshima Immaculate Heart University 巻 11, p. 1-9, 発行日 2007 |
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